アラニンアミノトランスフェラーゼが増加 - 臓器における炎症およびジストロフィン過程の徴候

アミノトランスフェラーゼのおかげでNH 2基の中間体アンモニウム形成なしでのドナーγ-アミノ酸からアクセプター-α-アミノ酸への転移。つまり、アミノ基をケト酸に可逆的に転移させるアミノ基転移は、有名なロシアの科学者BraunsteinとKritzmanによって発見されたプロセスです。

アミノ酸(アスパラギン酸、グルタミン酸およびアラニン)は、トリカルボン酸サイクルの成分である対応するα-ケト酸に変換される。それらがクレブスサイクルで酸化されるとき、それらはエネルギー源として役立つ。

アミノ基転移は、アスパラギン酸を用いた尿素サイクルの維持においても不可欠である。

アミノ基転移反応露出されてもよく、芳香族アミノ酸:フェニルアラニン、チロシンおよびトリプトファン - 医学の実用化は、アスパラギン酸およびアラニンアミノトランスフェラーゼの活性の定義を発見しました。これらの酵素は、人体の組織に広く分布している。

アラニンアミノトランスフェラーゼは赤血球で増加し、その濃度は血清中の濃度より6倍高い。この酵素の最高濃度は肝臓組織に認められる。

アラニンアミノトランスフェラーゼは、組織のための標準である人体は同じではありません。例えば、心臓組織における酵素の活性は、7.1(E * 10-3gの組織ホモジネート)、肝臓44、骨格筋肉4.8、腎臓19、脾臓1.2、肺0.7および血清 - 0.016。血清中のアミノトランスフェラーゼの活性を決定するための既存の方法は、エンドポイント(比色、サーモスタットで制御された細胞を備えていない従来の測光装置を用いる)と動的(分光光度法)の2つのグループに分けられる。

B6は広く分布しているビタミンで様々な食品。しかし、料理の過程(熱ブロック)において、このビタミンは破壊されることを覚えておかなければならない。ピリドキシンは、ほとんどの酵素の補因子である。ピロドキシン-5-リン酸の血中濃度は年齢と共に減少する。したがって、アラニンアミノトランスフェラーゼなどの酵素の活性は、46〜63歳よりも64歳(約30%)の方が低い。血清中のビタミンB6の濃度は、アラニンアミノトランスフェラーゼの活性を決定する。

肝臓の機能状態を決定するために非常にしばしば、患者の血液中のアミノトランスフェラーゼのレベルが検査される。これは、主に、その活動の変化が他の検査室指標よりもはるかに速く起こるという事実による。血液中の肝臓酵素の除去(出口)は、細胞破壊の兆候であり、細胞の破壊または膜の透過性の侵害である。酵素活性の変化を分析するには、排除のための場所を確立することが重要です。このためには、健康な生物の血液および細胞、細胞内局在および代謝におけるそれらの活性を知ることが必要である。酵素 - アラニンアミノトランスフェラーゼの濃度は、特に肝臓細胞で増加するので、それらのわずかな損傷でさえ、血液中の酵素活性の増加を引き起こす。酵素の活性を考慮すると、肝疾患(肝炎、肝炎)が診断される。

アラニンアミノトランスフェラーゼは壊死で増加した肝臓、ならびに肝実質性肝炎が含まれる。慢性肝炎およびジストロフィーには低濃度の酵素が記録されています。血清アミノトランスフェラーゼ活性の増加は、疾患の主な臨床徴候が出現する3〜8日前に始まり、病理学的過程の発達の初期にその最大値に達することに留意すべきである。

したがって、アラニンアミノトランスフェラーゼは増加する:肝硬変、閉塞性黄疸、肝臓がん、心筋梗塞、右心不全、低酸素症、ショック、筋炎、心筋炎、脂肪症、パンクレアチン、慢性アルコール中毒。